Open Library es una biblioteca abierta de información educativa. En las moléculas de ácido nucleico, los nucleótidos están unidos. El ADN contiene
Introducción ………………………………………………………………………………………… ..
Evaluación nutricional …………………………………………………………………… ..
Azufre………………………………………………………………………………………………………
Aminoácidos proteicos ……………………………………………………………………………
Fortificación de dietas con azufre ……………………………………………………………
Influencia del azufre en las pieles de animales …………………………………………………… ..
Introducción
Crear una base de forraje sólida no se trata solo de aumentar la producción y mejorar la calidad del forraje. diferentes tipos, pero sobre todo la introducción de métodos y medios altamente efectivos de su producción, preparación, contribuyendo a la alta digestibilidad de los animales. nutrientes contenidos en los piensos y asegurando su uso racional.
La alimentación afecta el desarrollo, la tasa de crecimiento, el peso corporal y las funciones reproductivas del animal. La cría de ganado puede desarrollarse con éxito solo con el suministro completo de ganado y aves de corral con piensos de alta calidad. De todos los factores ambientales, la alimentación tiene la mayor influencia en la productividad. En la estructura del costo de los productos ganaderos, la participación del alimento en la producción de leche es del 50-55%, la carne de res - 65-70%, la carne de cerdo - 70-75%.
En la cría de animales moderna, se presta mucha atención a garantizar una nutrición equilibrada para los animales. Mediante el uso de sistemas de alimentación con base científica, puede aumentar la productividad de los animales y utilizar el alimento de manera eficiente. En el proceso de nutrición, las sustancias constituyentes afectan el cuerpo del animal no aisladas unas de otras, sino en un complejo. El equilibrio de las sustancias constituyentes del pienso de acuerdo con las necesidades de los animales es el principal indicador de este complejo.
Evaluación nutricional
Para la cría de animales, no solo es importante la cantidad, sino principalmente la calidad del alimento, es decir, su valor está determinado por el contenido de nutrientes. Dichas raciones y piensos se consideran completos si contienen todas las sustancias necesarias para el organismo del animal y son capaces de garantizar la administración normal de todas sus funciones fisiológicas durante un tiempo prolongado.
La nutrición se entiende como la propiedad de los piensos para satisfacer las necesidades naturales de alimentación de los animales. Es posible determinar el valor nutricional del alimento solo en el proceso de su interacción con el cuerpo de acuerdo con el estado fisiológico del animal y el cambio en su productividad. El valor nutricional de un pienso no se puede expresar mediante ningún indicador. Los estudios realizados por científicos sobre el papel de los nutrientes individuales en la actividad vital del cuerpo del animal permitieron concluir que es necesario un sistema integral para evaluar el valor nutricional de los piensos. Esta estimación consta de los siguientes datos: la composición química del alimento y su contenido calórico; digestibilidad de los nutrientes; valor nutricional total (energético); valor nutricional de proteínas, minerales y vitaminas.
Para evaluar el valor nutricional de los piensos, es necesario conocer su composición química y los principales procesos que ocurren durante la conversión de los nutrientes de los piensos en productos pecuarios. El método de evaluación del valor nutricional del pienso mediante nutrientes digestibles tiene sus inconvenientes, ya que la digestión del pienso es la asimilación de solo una parte de los nutrientes del pienso animal y la primera etapa del metabolismo entre el organismo y el medio ambiente. El cuerpo no utiliza por igual todos los nutrientes digeribles para la vida y la producción. Por ejemplo: el salvado de trigo y el grano de cebada tienen casi la misma cantidad de nutrientes (60-62%), pero el efecto productivo del salvado es aproximadamente un 25% menor que el de la cebada. Además, una parte, considerada digestible, es realmente destruida por microorganismos con la formación de dióxido de carbono, metano y ácidos orgánicos, la otra parte se excreta del cuerpo con fluidos en forma de urea y calor. Por lo tanto, para una evaluación más completa del valor nutricional de los piensos y raciones, es necesario conocer los resultados finales de la alimentación, es decir. qué parte de los nutrientes digeribles de cada alimento es absorbida por el cuerpo y se convierte en partes constituyentes del cuerpo del animal o en productos obtenidos del animal. Por lo tanto, junto con la evaluación de los nutrientes digeribles, se utiliza la evaluación del valor nutricional total (contenido calórico).
Azufre
El azufre es vital para el organismo del animal. En el cuerpo de los animales se encuentra principalmente en forma de compuestos orgánicos complejos: aminoácidos de proteínas. En el cuerpo de los animales, el azufre es 0,12-0,15%. La mayor parte se concentra en el cuero cabelludo, el zapato caliente y la piel. El azufre también forma parte de la insulina (una hormona del páncreas) y la tiamina (vitamina B1).
Hay una cantidad relativamente grande de azufre en cereales y legumbres, heno de pradera y alfalfa y leche desnatada. Todos los alimentos ricos en proteínas contienen más azufre que los pobres.
El requerimiento de azufre de las ovejas y el ganado es del 0,25% al 0,4% de la materia seca de la ración de pienso. Por ejemplo, una vaca lechera de azufre necesita 25-50 g por día, dependiendo de la producción diaria de leche, terneros hasta 6 meses - 3-10, animales jóvenes - 13-25, dependiendo del peso vivo y crecimiento; ovejas: adultos - 3-9, corderos - 2-3 g por día. El requerimiento de azufre de las ovejas depende principalmente del esquileo de la lana.
El azufre mejora la digestión de la celulosa y favorece la biosíntesis de las vitaminas B. Los síntomas de una insuficiencia de azufre en el cuerpo son pérdida del apetito, pérdida del cabello y ojos apagados. Muchos alimentos para animales pueden servir como fuente de azufre, por ejemplo, leche en diversas formas, etc.
Lleva a cabo su función fisiológica en el cuerpo a través de los aminoácidos: cistina, metionina, taurina, glutatión, tiamina, que contiene.
Aminoácidos proteicos
Cistina
Un importante aminoácido que contiene azufre. Es un poderoso antioxidante que el hígado usa para neutralizar los radicales libres dañinos.
Fortalece los tejidos conectivos y mejora los procesos antioxidantes en el cuerpo.
Promueve los procesos de curación, estimula la actividad de los glóbulos blancos, ayuda a reducir el dolor en la inflamación.
Ácido esencial para piel y cabello.
Esencial para protegerse de las toxinas químicas.
Metionina
Uno de los aminoácidos esenciales que contiene azufre. Esencial para muchas funciones corporales, incluida la producción de células inmunitarias y el funcionamiento del sistema nervioso. Es un poderoso antioxidante y es importante para mantener un hígado sano.
Precursor de la cistina y la creatina.
Puede elevar los niveles de antioxidantes (glutatión) y reducir el colesterol.
Ayuda a eliminar toxinas y reparar tejido hepático y renal.
la metionina previene las enfermedades de la piel.
útil en algunos casos de alergias, ya que reduce la liberación de histamina.
Taurina
Uno de los suplementos de aminoácidos más importantes, beneficiosos y seguros es la taurina, ampliamente reconocida por sus efectos beneficiosos sobre el sistema cardiovascular. El cuerpo puede producir taurina a partir de cisteína con la ayuda de la vitamina B6.
Ayuda en la absorción y destrucción de grasas.
La taurina, que está presente en los órganos del sistema nervioso central, la retina del ojo, el músculo esquelético y el músculo cardíaco, es útil en el tratamiento de enfermedades cardiovasculares y algunas enfermedades oculares.
La taurina funciona en tejidos eléctricamente activos como el cerebro y el corazón y ayuda a estabilizar las membranas celulares.
Se cree que este aminoácido tiene algunos efectos antioxidantes y limpiadores.
Con la ayuda del zinc, la taurina promueve la circulación de ciertos minerales dentro y fuera de las células y, por lo tanto, participa en la producción de impulsos nerviosos.
Glutatión
El glutatión no es un aminoácido formador de proteínas, es una mezcla de cadenas de aminoácidos.
El glutatión forma enzimas como la glutatión peroxidasa.
Es esencial para la vida y está presente en todas las células de plantas y animales.
Forma parte de fórmulas nutricionales, así como aditivos que tienen un efecto depurativo en el organismo, eliminando determinadas toxinas.
Tiamina (B1)
Sinónimos: aneuril, aneurin, bevemin, benerva, berin, betaxin, betiamine, bitevan, oryzanin, etc.
Participa en el metabolismo de los carbohidratos, regula las funciones del sistema nervioso, la actividad cardíaca. La absorción de la vitamina ocurre en el intestino y en las células de los tejidos se convierte en cocarboxilasa.
Protege las membranas celulares de los efectos tóxicos de los productos de peroxidación.
No todas las mascotas necesitan vitamina B1. En los rumiantes, la tiamina es producida por algunas bacterias en el rumen. Sin embargo, las aves de corral, los conejos, los cerdos y los caballos son muy sensibles a esta deficiencia de vitaminas.
Y aquellos animales que no reciben y no producen vitamina B1 por sí solos a menudo desarrollan polineuritis. Con la polineuritis, por regla general, hay un trastorno de la coordinación de los movimientos, una marcha tambaleante, acompañada de movimientos de rotación y parálisis La tiamina se reproduce por microflora y protozoos en el rumen de los rumiantes. Se absorbe bien, pero se destruye en el ambiente alcalino del intestino, por lo que se usa después de la alimentación o por vía parenteral para hipo y deficiencias de vitamina B1, polineuritis de diversos orígenes, atonía de los músculos del estómago e intestinos, para acelerar el crecimiento de animales y aves. Asignar por vía oral, subcutánea e intramuscular.
La necesidad de vitamina B1 por 1 kilogramo de alimento para pollos es de 1 miligramo, para los cerdos es de 3 miligramos. Con fines terapéuticos, se administran dosis de 3 a 8 veces mayores. Dosis por vía intramuscular y subcutánea (g): caballos y bovinos - 0.1-0.3, pequeños rumiantes y cerdos - 0.005-0.06, terneros - 0.01-0.06, perros - 0.001-0, 01, pollos y gansos - 10-25 mg; pollos - 1-2 mg por cabeza por día. En el interior: pollos - 3-4 mg, lechones - 25-40 mg.
¿Qué es el aminoácido aromático?
B) ácido aspártico
C) cisteína
D) triptófano +
E) histidina
109. ¿Qué es el aminoácido heterocíclico?
A) histidina +
¿Qué aminoácido exhibe propiedades básicas?
B) ácido aspártico
D) fenilalanina
111. Indique el aminoácido zwiterión:
B) 
C) 
D) 
+
MI) 
112. ¿Qué es el enlace peptídico?
A) 
113. Aminoácido, en cuya molécula no hay un átomo de carbono asimétrico:
A) tirosina
C) glicina +
D) fenilalanina
¿Qué aminoácido contiene azufre?
A) arginina
B) triptófano
C) histidina
D) cisteína +
115. Aminoácido, en cuya molécula no hay un grupo amino libre:
A) prolina +
B) cisteína
C) ácido glutámico
D) triptófano
E) fenilalanina
116. Si el pH de la solución de aminoácidos es igual al valor del punto isoeléctrico, entonces:
A) la molécula de aminoácido está cargada negativamente
B) la molécula de aminoácido está cargada positivamente
C) la molécula de aminoácido es neutra +
D) el aminoácido es altamente soluble en agua
E) la molécula de aminoácido se destruye fácilmente
117. Si el pH de la solución de aminoácidos es igual al valor del punto isoeléctrico, entonces:
A) una molécula de aminoácido en forma de ion bipolar +
B) una molécula de aminoácido aniónico
C) una molécula de aminoácido en forma de catión
D) la molécula de aminoácido no está cargada
E) la molécula de aminoácido se destruye
118. Como parte de una molécula de proteína no ocurre:
A) fosfato de creatina +
B) glutamina
D) histidina
E) tirosina
119. glicina = 2,4, pK2 glicina = 9,7, el punto isoeléctrico de la glicina es:
120. La molécula de proteína incluye:
A) ácido carboxílico
B) D- -aminoácidos
C) D- -aminoácidos
D) L- -aminoácidos
E) L- -aminoácidos +
121. Un aminoácido que no se encuentra en la molécula de proteína:
A) triptófano
B) ácido aspártico
D) ornitina +
E) histidina
122. Los aminoácidos no esenciales no incluyen:
C) ácido glutámico
D) triptófano +
123. Los aminoácidos esenciales no incluyen:
B) fenilalanina
D) prolina +
E) treonina
124. Los aminoácidos no esenciales incluyen:
B) isoleucina
C) ácido aspártico +
D) metionina
E) triptófano
125. Los aminoácidos esenciales incluyen:
B) ácido glutámico
D) asparagina
E) cisteína
126. La reacción de ninhidrina es una reacción cualitativa a:
A) grupos amino libres +
B) grupos carboxilo libres
C) para la determinación de grupos hidroxilo
D) para definir grupos SH
E) para la determinación de aminoácidos aromáticos
127. Para determinar el uso de proteína en solución:
A) Reacción de Selivanov
B) reacción de biuret +
C) Reacción de Sakaguchi
D) reacción de nitroprusiato
E) Millon de reacción
128. La reacción de Millon se utiliza para determinar:
A) residuos de tirosina en la molécula de proteína +
B) grupo guanidina de arginina
C) grupo imidazol de histidina
D) aminoácidos aromáticos
E) Grupos SH de cisteína
129. Qué aminoácido es dicarboxílico:
A) tirosina
B) ácido glutámico +
D) triptófano
130. Como parte de la molécula de hemoglobina:
A) 1 subunidad
B) 3 subunidades
C) 6 subunidades
D) 4 subunidades +
E) 2 subunidades
131. ¿Cuántas subunidades hay en la molécula de albúmina?
132. Si el pH de la solución de proteína es más alto que el punto isoeléctrico de la molécula de proteína, entonces:
A) la molécula de proteína está cargada negativamente +
B) la molécula de proteína está cargada positivamente
C) la molécula de proteína no está cargada
D) la molécula de proteína está desnaturalizada
E) la proteína es insoluble
133. Las proteínas globulares no incluyen:
A) tripsina
B) hemoglobina
C) queratina +
D) albúmina
E) mioglobina
134. Las proteínas fibrilares no incluyen:
A) colágeno
B) insulina +
C) queratina
E) elastina
135. La estructura de las glicoproteínas incluye:
A) fosfatos
B) carbohidratos +
E) iones metálicos
136. Molécula de proteína en el punto isoeléctrico:
A) cargado negativamente
B) cargada positivamente
C) carga total es cero +
D) desnaturalizado
E) soluble en solución
137. La activación enzimática de aminoácidos requiere:
138. La composición de la hemoglobina incluye:
A) manganeso
B) molibdeno
E) hierro +
139. El grupo protésico de la mioglobina es:
B) molibdeno
C) iones de magnesio
D) iones de cobre
E) pirofosfato de tiamina
140. Las conexiones están involucradas en la formación de la estructura terciaria de una molécula de proteína:
A) enlaces covalentes
B) enlaces de hidrógeno
C) interacciones hidrofóbicas
D) interacciones iónicas
E) todos los enlaces especificados +
141. Una proteína que tiene una estructura cuaternaria:
A) hemoglobina +
B) ribonucleasa
C) albúmina
D) mioglobina
E) insulina
142. Portador de oxígeno molecular en el cuerpo:
A) amilasa
B) albúmina
C) hemoglobina +
E) colágeno
143. La composición de las fosfoproteínas incluye:
B) fosfatos +
C) carbohidratos
E) iones metálicos
144. La función protectora en el cuerpo es realizada por:
A) inmunoglobulinas +
B) albúmina
C) histonas
D) fosfatasa
145. La función que realizan las proteínas en el cuerpo:
A) transporte
B) protector
C) regulatorio
D) estructural
E) todas las funciones especificadas +
146. La lipoproteína es una proteína que contiene:
B) iones metálicos
C) carbohidratos
D) lípidos +
E) fosfatos
147. Las nucleoproteínas son:
A) proteínas complejas, que incluyen lípidos
B) complejos de ácidos nucleicos con proteínas +
C) proteínas complejas, que incluyen carbohidratos
D) proteínas complejas, que incluyen fosfatos
E) proteínas complejas, que incluyen iones metálicos
148. Para la actividad de la pepsina:
A) El pH del medio debe ser igual a pH 1,5-3,0 +
B) el ambiente debe ser neutral
C) el medio debe ser alcalino
D) los iones metálicos deben estar presentes en el medio
E) los aminoácidos libres deben estar presentes en el medio
149. Proteína sanguínea que se une ácido graso:
A) hemoglobina
B) albúmina +
C) orosomucoide
D) haptoglobina
E) inmunoglobulina
150. En el curso de la reacción de transaminación de aminoácidos, se forman los siguientes:
A) -cetoácidos +
B) aldehídos
D) hidrocarburos insaturados
E) hidroxiácidos
151. Las propiedades amortiguadoras de los aminoácidos se deben a:
A) la presencia de un grupo carboxilo
B) la presencia de un grupo amino
C) buena solubilidad
D) la naturaleza del radical
E) la presencia en la molécula de grupos carboxilo y amino +
152. La tirosina se forma en el hígado a partir de:
A) triptófano
B) fenilalanina +
D) histidina
E) arginina
153. Los aminoácidos se utilizan en el cuerpo:
A) para la síntesis de proteínas
B) para la síntesis de hormonas
C) para la formación de α-cetoácidos
D) como fuente de nitrógeno para la síntesis de compuestos nitrogenados de naturaleza no aminoácida
E) en todos los casos indicados +
154. El ciclo de la urea produce:
B) isoleucina
C) histidina
D) arginina +
E) triptófano
155. En el cuerpo, enzimas:
A) catalizar la velocidad de una reacción química +
B) realizar una función estructural
C) un fondo de reserva de energía química para reacciones anabólicas
D) realizar función protectora
E) regular la presión osmótica
156. Las reacciones redox catalizan:
A) oxidorreductasa +
C) hidrolasas
D) transferasa
157. Enzimas que catalizan la transferencia de átomos y grupos atómicos:
B) transferasa +
C) oxidorreductasa
D) hidrolasas
158. Enzimas que catalizan la hidrólisis de enlaces químicos:
A) oxidorreductasa
B) transferasa
D) hidrolasas +
159. Enzimas que catalizan reacciones de isomerización:
A) oxidorreductasa
B) transferasa
C) isomerasa +
D) hidrolasas
160. Enzimas que catalizan la formación de un nuevo enlace:
A) ligasas +
B) hidrolasas
C) transferasas
D) isomerasa
E) oxidorreductasa
161. Enzimas que catalizan reacciones de escisión no hidrolítica y formación de un doble enlace:
A) hidrolasas
B) transferasa
C) isomerasa
D) oxidorreductasa
162. La clase de hidrolasas incluye:
A) esterasa
B) proteinasas
C) glicosidasa
E) todas las clases especificadas de enzimas +
163. Las oxidorreductasas no incluyen:
A) lactato deshidrogenasa
B) alcohol deshidrogenasa
C) peroxidasa
D) citocromo oxidasa
E) ribonucleasa +
164. La apoenzima es:
A) grupo protésico
B) proteína asociada al grupo protésico +
C) la parte proteica de la enzima, cuya forma activa contiene la coenzima
D) cofactores de enzimas orgánicas
E) proteína simple
165. El dinucleótido de nicotinamida y adenina es una coenzima que transfiere:
A) grupos metilo
B) grupos alquilo
C) grupos acilo
D) grupos amina
E) átomos de hidrógeno +
166. Las coenzimas no incluyen:
A) mononucleótido de flavina
B) fosfato de piridoxal
C) tiroxina +
D) dinucleótido de nicotinamida y adenina
E) pirofosfato de tiamina
167. Coenzima que transfiere grupos acilo:
A) dinucleótido de nicotinamida y adenina
B) fosfato de piridoxal
C) mononucleótido de flavina
D) coenzima A +
E) ácido fólico
168. Las propiedades de las enzimas no incluyen:
A) no reduce la energía de activación de reacciones químicas +
B) la efectividad de la acción
C) alta especificidad en relación al sustrato
D) reduce la energía de activación de una reacción química
E) especificidad de acción relativa al tipo de reacción química
169. La hidrólisis de ésteres está catalizada por:
A) esterasa +
B) glicosidasa
C) hidrolasas
D) proteinasas
E) sintetasa
170. Las coenzimas incluyen:
A) ácido tetrahidrofólico
B) pirofosfato de tiamina
C) dinucleótido de flavina y adenina
D) lipoamida
E) todos los compuestos especificados +
171. No se aplica a las enzimas proteolíticas:
A) tripsina
B) lipasa +
D) elastasa
E) quimotripsina
172. Las enzimas proteolíticas catalizan:
A) hidrólisis del enlace peptídico +
B) hidrólisis del enlace glicosídico
C) hidrólisis del enlace éster
D) hidrólisis del enlace fosfoéster
E) hidrólisis del enlace éter
173. Las enzimas son:
A) catalizadores biológicos que aceleran reacciones químicas +
B) principal Material de construcción membranas celulares
C) sustancias que proporcionan desintoxicación del cuerpo
D) inhibidores de reacciones químicas
E) sustancias implicadas en la transmisión de información de señalización
174. Inhibidores competitivos:
A) se unen a sustratos
B) unirse al sitio activo de la enzima +
C) no se unen al complejo enzima-sustrato
D) no se unen al centro activo de la enzima, se unen a otro sitio de la enzima
E) unirse al centro alostérico de la enzima de forma irreversible
175. Inhibidores no competitivos:
A) son similares en estructura al sustrato
B) difieren en estructura del sustrato +
C) unirse al sitio activo de la enzima
D) desnaturalizar la enzima
E) se unen al sustrato
176. Enzima proteolítica pepsina:
A) funciona en el jugo gástrico a pH 1.5-3.0 +
B) funciones en el jugo gástrico a pH 9.0-11.0
C) forma parte de la mucosa intestinal
D) funciones en el intestino delgado
E) proporciona hidrólisis de triacilglicéridos en el tejido adiposo
177. La tripsina se sintetiza como precursor en:
B) páncreas +
C) intestino delgado
D) tejido adiposo
E) mucosa gástrica
178. La actividad de las enzimas está asociada con:
A) temperatura media
B) pH del medio
C) la presencia en el medio ambiente de varios compuestos químicos
D) la naturaleza del sustrato
E) con todas las condiciones especificadas +
179. Las enzimas aceleran el curso de las reacciones químicas porque:
A) reducir la energía de activación de una reacción química +
B) aumentar la energía de activación de la reacción
C) reducir la concentración del producto de reacción
D) cambiar la estructura del sustrato
E) cambiar la concentración de las sustancias de partida
180. La composición de nucleótidos no incluye:
A) residuo de ácido fosfórico
B) bases de pirimidina
C) bases de purina
D) desoxirribosa
E) glucosa +
181. La composición de los ribonucleósidos incluye:
B) base nitrogenada y ribosa +
E) el resto de ácido fosfórico y ribosa
182. El ADN no incluye:
B) uracilo +
E) citosina
183. El ARN incluye:
A) 2-D-desoxirribofuranosa
B) glucopiranosa
C) D-ribofuranosa +
D) fructofuranosa
E) arabinosa
184. Un nucleótido es:
A) adenosina
C) ácido adenílico +
E) citosina
185. La composición de desoxirribonucleótidos incluye:
A) residuo de ácido fosfórico y base nitrogenada
B) base nitrogenada y ribosa
C) base nitrogenada y desoxirribosa
D) el residuo de ácido fosfórico y desoxirribosa
E) el residuo de ácido fosfórico, desoxirribosa y base nitrogenada +
186. Base nitrogenada, que no forma parte del ARN:
E) citosina
187. El ADN contiene:
A) galactopiranosa
B) glucopiranosa
C) D-ribofuranosa
D) fructofuranosa
E) 2-D-desoxirribofuranosa +
188. Un nucleósido no es:
A) guanosina
B) ribosa-5-fosfato +
C) adenosina
E) citidina
189. Las unidades monoméricas de ácidos nucleicos son:
A) nucleótidos +
B) bases nitrogenadas
C) aminoácidos
D) fosfatos de ribosa
E) monosacáridos
190. En las moléculas de ácido nucleico, los nucleótidos están enlazados:
A) enlaces disulfuro
Azufre: parte de algunos aminoácidos (cisteína, metionina), vitamina B1 y algunas enzimas. Potasio: está contenido en las células en forma de iones +, activa la actividad vital de la célula, activa el trabajo de las enzimas y afecta el ritmo de la actividad cardíaca. Hierro: es parte de la hemoglobina y muchas enzimas, participa en la respiración, la fotosíntesis. Yodo: es parte de las hormonas tiroideas, participa en la regulación del metabolismo. Cloro: participa en el metabolismo del agua y la sal, en la transmisión de un impulso nervioso, en la composición del ácido clorhídrico en el jugo gástrico, activa la enzima pepsina.
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"Biología Estructura celular" - Asignaturas: biología, física Participantes del proyecto: alumnos de 10º curso. OPV: ¿POR QUÉ NO ENTENDEMOS LA CÉLULA? Conoce los mecanismos de transporte de sustancias a través de la membrana celular. Membrana celular. Tema del proyecto de estudio: Organización estructural de la célula. Sitio web. Materiales didácticos. Transporte de sustancias en la célula.
Hay 15 presentaciones en total
Proteínas - los principales "trabajadores" de la célula son biopolímeros naturales construidos a partir de los restos de 20 amino-lote. La composición de las macromoléculas de proteínas puede incluir desde varias decenas hasta cientos de miles e incluso millones de residuos de aminoácidos, y las propiedades de la proteína dependen esencialmente del orden en que estos residuos se encuentran uno tras otro. Por tanto, es obvio que el número de proteínas posibles es prácticamente ilimitado.
Aminoácidos son llamados compuestos orgánicos, en el que el grupo carboxílico (ácido) COOH y el grupo amino NH 2. unido al mismo átomo de carbono.
Fig.1 Fórmula estructural de aminoácidos
La estructura de dicha molécula se describe mediante una fórmula estructural (Fig. 1), donde R es un radical que es diferente para diferentes aminoácidos. Por tanto, los cuatro organógenos C, O, H, N están incluidos en la composición de aminoácidos y el azufre S puede estar incluido en algunos radicales.
Según la capacidad de una persona para sintetizar aminoácidos a partir de sus precursores, se dividen en dos grupos:
- Indispensables: Triptófano, Fenilalanina, Lisina, Treonina, Metionina, Leucina, Isoleucina, Valina, Arginina, Histidina;
- Reemplazable: tirosina, cisteína, glicina, alanina, serina, ácido glutámico, glutamina, ácido aspártico, asparagina, prolina
Los aminoácidos esenciales deben ingresar al cuerpo humano con los alimentos, ya que no son sintetizados por los humanos, aunque algunos aminoácidos esenciales se sintetizan en el cuerpo humano en cantidades insuficientes y también deben ser suministrados con los alimentos.
Fórmulas químicas de 20 aminoácidos estándar:
La estructura de una molécula de proteína, sustentada por enlaces covalentes entre residuos de aminoácidos, se denomina primaria. . En otras palabras, la estructura primaria de una proteína está determinada por una secuencia simple de residuos de aminoácidos. Estos remanentes pueden ubicarse de forma semi-indeterminada en el espacio, formando una estructura secundaria. La estructura secundaria más característica es la α-hélice, cuando las cadenas de aminoácidos parecen formar una rosca.
Una de las propiedades más asombrosas. macromoléculas es que α-hélices con "hilo" izquierdo y derecho ocurren en la naturaleza viva con probabilidades significativamente diferentes: casi no hay macromoléculas "torcidas" a la derecha. La asimetría de las sustancias biológicas en relación con el reflejo del espejo fue descubierta en 1848 por el gran científico francés L. Pasteur... Posteriormente, resultó que esta asimetría es inherente no solo a las macromoléculas (proteínas, ácidos nucleicos), sino también a los organismos en general. Cómo apareció la helicidad predominante de las macromoléculas y cómo se afianzó aún más en el curso de la evolución biológica: estas preguntas aún son debatibles y no tienen una respuesta inequívoca.
El mas dificil y Delgado peculiaridades las estructuras que distinguen una proteína de otra están asociadas con la organización espacial de la proteína, que se llama estructura terciaria... De hecho, estamos hablando del hecho de que las cadenas helicoidales de residuos de aminoácidos se pliegan en algo que se asemeja a una bola de hilo; Como resultado, las cadenas bastante largas ocupan un volumen relativamente pequeño en el espacio. La naturaleza de acurrucarse en una bola no es accidental. Por el contrario, se define de forma única para cada proteína. Es gracias a la estructura terciaria que la proteína puede realizar sus funciones catalíticas y enzimáticas únicas, cuando, como resultado de la captura dirigida de reactivos, se sintetizan en complejos compuestos químicos, comparable en complejidad a la propia proteína. Ninguna de las reacciones químicas que llevan a cabo las proteínas puede producirse de la forma habitual.
Además de la estructura terciaria, la proteína puede tener una estructura cuaternaria; cuando existe un vínculo estructural entre dos o más proteínas. De hecho, estamos hablando de la unión de varias "marañas" de cadenas polipeptídicas.
Ácidos nucleicos(de lat. núcleo- núcleo) - compuestos orgánicos que contienen fósforo de alto peso molecular, biopolímeros. Las formas poliméricas de ácidos nucleicos se denominan polinucleótidos. Las cadenas de nucleótidos están conectadas a través de un residuo de ácido fosfórico (enlace fosfodiéster). Dado que solo hay dos tipos de moléculas heterocíclicas en los nucleótidos, ribosa y desoxirribosa, solo hay dos tipos de ácidos nucleicos: ácido desoxirribonucleico ( ADN) y ribonucleico ( ARN). Los ácidos nucleicos, el ADN y el ARN, están presentes en las células de todos los organismos vivos y realizan las funciones más importantes de almacenar, transmitir y obtener información hereditaria. Uno de los axiomas básicos de la biología afirma que la información hereditaria sobre la estructura y las funciones de un objeto biológico se transmite de generación en generación en forma de matriz, y los ácidos nucleicos son los portadores de esta información.
A primera vista, estos biopolímeros son más simples que las proteínas. "Alfa-vit" de ácidos nucleicos consta de sólo cuatro "letras", que son nucleótidos - azúcares pentosa, a los que se une una de las cinco bases nitrogenadas: guanina (G), adenina (A), citosina (C), timina ( T) y uracilo (U).
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| Adenina | Guanina | Timin | Citosina |
Arroz. 2 Estructuras de bases que se encuentran con mayor frecuencia en el ADN
En el ácido ribonucleico (ARN), el azúcar es el carbohidrato ribosa (C 5 H 10 O 5), y en el ácido desoxirribonucleico (ADN), el carbohidrato desoxirribosa (C 5 H 10 O 4), que se diferencia de la ribosa solo en que aproximadamente uno de los th átomos de carbono, el grupo OH se reemplaza por un átomo de hidrógeno. Tres de estas bases nitrogenadas, G, A y C, son parte tanto del ARN como del ADN. La cuarta base nitrogenada en estos ácidos es diferente: T se incluye solo en el ADN e Y, solo en el ARN. Las unidades de nucleótidos están unidas por enlaces fosfodiéster del residuo de ácido fosfórico H 3 PO 4.
Los pesos moleculares relativos de los ácidos nucleicos alcanzan valores de 1500000-2000000 y más. La estructura secundaria del ADN se estableció mediante métodos de análisis estructural de rayos X en 1953 por R. Franklin, M. Wilkins, J. Watson y F. Crick. Resultó que el ADN forma hebras retorcidas en espiral, y la base nitrogenada de una hebra de ADN está unida por hidrógeno a una cierta base de la otra hebra: la adenina solo puede unirse a la timina y la citosina, solo a la guanina (Fig.3) . Tales conexiones se llaman complementario(adicional). De ello se deduce que el orden de las bases en un hilo determina de forma única el orden en el otro hilo. Es con esto que está conectada la propiedad más importante del ADN: la capacidad de reproducirse (replicarse). El ARN no tiene una estructura de doble hélice y está construido como una de las cadenas de ADN. Hay ribosoma (ARNr), molde (ARNm) y transporte (ARNt). Se diferencian por las funciones que desempeñan en las células.
Arroz. 3 Varias formas Doble hélice de ADN
¿Qué significan las secuencias de nucleótidos en los ácidos nucleicos? Cada tres nucleótidos (se llaman tripletes o codones) codificar uno u otro aminoácido en una proteína. Por ejemplo, la secuencia UCH da una señal para la síntesis del aminoácido serina. Surge de inmediato la pregunta: ¿cuántos tripletes diferentes se pueden obtener a partir de cuatro "letras"? Es fácil entender que puede haber 4 3 = 64 de esos tripletes, pero solo 20 residuos de aminoácidos pueden participar en la formación de proteínas, lo que significa que algunos de ellos pueden ser codificados por diferentes tripletes, lo que se observa en la naturaleza.
Por ejemplo, la leucina, la serina, la arginina están codificadas por seis tripletes, la prolina, la valina y la glicina por cuatro, etc. Esta propiedad del código genético del triplete se llama degeneración o redundancia. También debe tenerse en cuenta que para todos los organismos vivos, la codificación de proteínas ocurre de la misma manera. (universalidad de la codificación). Al mismo tiempo, las secuencias de nucleótidos en el ADN no se pueden leer de otra manera que de la única manera (codones no superpuestos).
El azufre es un elemento del grupo VI de la tabla periódica con número atómico 16. El azufre es relativamente estable en estado libre, en condiciones normales se encuentra en forma de molécula S8 con estructura cíclica. El azufre natural consiste en una mezcla de cuatro isótopos estables con at. m. 32, 33, 34 y 36. En la formación de enlaces químicos, el azufre puede utilizar los seis electrones de la capa externa de electrones (estados de oxidación del azufre: 0, 2, 4 y 6).
El azufre es cristalino (en forma de masa densa) o amorfo (polvo fino). Por sus propiedades químicas, el azufre es un metaloide típico y se combina con muchos metales.
En la naturaleza, el azufre se encuentra tanto en su estado nativo como en la composición de minerales sulfurosos y sulfatos (yeso, pirita, sal de Glauber, lustre de plomo, etc.).
El nombre ruso del elemento proviene de la antigua palabra india (sánscrita) "sira" - amarillo claro. El prefijo "tio", que a menudo se aplica a los compuestos de azufre, proviene del nombre griego de azufre - "teion" (divino, celestial), ya que el azufre ha sido durante mucho tiempo un símbolo de combustibilidad; el fuego se consideraba propiedad de los dioses hasta que Prometeo, como dice el mito, lo trajo a la gente.
El azufre es conocido por la humanidad desde la antigüedad. Ocurriendo en la naturaleza en estado libre, llamó la atención por su característico color amarillo, así como por el olor acre que acompañaba su quema. También se creía que el olor y las llamas azules, que se propagan al quemar azufre, ahuyentan a los demonios.
El anhídrido sulfuroso, un gas sofocante que se forma durante la combustión del azufre, se usaba en la antigüedad para blanquear telas. Durante las excavaciones de Pompeya, encontraron una pintura que representa una bandeja para hornear con azufre y un dispositivo para colgar materia sobre ella. El azufre y sus compuestos se han utilizado durante mucho tiempo para la preparación de cosméticos y para el tratamiento de enfermedades de la piel. Y hace muchísimo tiempo que empezaron a utilizarlo con fines militares. Así, en 670 los defensores de Constantinopla quemaron la flota árabe con la ayuda del "fuego griego". era una mezcla de salitre, carbón y azufre. Las mismas sustancias formaron parte de la pólvora negra utilizada en Europa en la Edad Media y antes finales del XIX v.
En los compuestos de hidrógeno y oxígeno, el azufre se encuentra en la composición de varios aniones, forma muchos ácidos y sales. La mayoría de las sales que contienen azufre son ligeramente solubles en agua.
El azufre forma óxidos con oxígeno, los más importantes de los cuales son los anhídridos sulfurosos y sulfúricos. Al estar en el mismo grupo que el oxígeno, el azufre tiene propiedades redox similares. Con el hidrógeno, el azufre forma un gas fácilmente soluble en agua: el sulfuro de hidrógeno. Este gas es altamente tóxico debido a su capacidad para unirse fuertemente a los cationes de cobre en las enzimas de la cadena respiratoria.
El ácido sulfúrico, uno de los compuestos azufrados más importantes, fue descubierto, aparentemente, hacia el siglo X, a partir del siglo XVIII, se produce a escala industrial y pronto se convierte en el producto químico más importante necesario tanto en la metalurgia como en el industria textil, y en otras industrias muy diferentes. En este sentido, se inició una búsqueda aún más intensa de yacimientos de azufre, el estudio de las propiedades químicas del azufre y sus compuestos y la mejora de los métodos para su extracción a partir de materias primas naturales.
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