Классификация белков.

Состав и строение

пептидная связь

элементарный состав

молекулярная масса

аминокислоты

Химические и физические свойства.

Значение белков.

Список использованной литературы.

Введение

Белк и - высокомолекулярные азотистые органические вещества, построенные из аминокислот и играющие фундаментальную роль в структуре и жизнедеятельности организмов. Белки – основная и необходимая составная часть всех организмов. Именно Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения, неразрывно связанные с активными биологическими функциями. Сухое вещество большинства органов и тканей человека и животных, а также большая часть микроорганизмов состоят главным образом из белков (40-50%), причем растительному миру свойственно отклонение от этой средней величины в сторону понижения, а животному – повышения. Микроорганизмы обычно богаче белком (некоторые же вирусы являются почти чистыми белками). Таким образом, в среднем можно принять, что 10% биомассы на Земле представлено белком, то есть его количество измеряется величиной порядка 10 12 - 10 13 тонн. Белковые вещества лежат в основе важнейших процессов жизнедеятельности. Так, например, процессы обмена веществ (пищеварение, дыхание, выделение, и другие) обеспечиваются деятельностью ферментов, являющихся по своей природе белками. К белкам относятся и сократительные структуры, лежащие в основе движения, например сократительный белок мышц (актомиозин), опорные ткани организма (коллаген костей, хрящей, сухожилий) , покровы организма (кожа, волосы, ногти и т.п.) , состоящие главным образом из коллагенов, эластинов, кератинов, а также токсины, антигены и антитела, многие гормоны и другие биологически важные вещества. Роль белков в живом организме подчеркивается уже самим их названием «протеины» (в переводе с греческого protos – первый, первичный) , предложенным в 1840 голландским химиком Г. Мульдером, который обнаружил, что в тканях животных и растений содержатся вещества, напоминающие по своим свойствам яичный белок. Постепенно было установлено, что белки представляют собой обширный класс разнообразных веществ, построенных по одинаковому плану. Отмечая первостепенное значение белков для процессов жизнедеятельности, Энгельс определил, что жизнь есть способ существования белковых тел, заключающийся в постоянном самообновлении химических составных частей этих тел.

Классификация белков.

Из-за относительно больших размеров белковых молекул, сложности их строения и отсутствия достаточно точных данных о структуре большинства белков еще нет рациональной химической классификации белков. Существующая классификация в значительной мере условна и построена главным образом на основании физико-химических свойств белков, источников их получения, биологической активности и других, нередко случайных, признаков. Так, по физико-химическим свойствам белки делят на фибриллярные и глобулярные, на гидрофильные(растворимые) и гидрофобные (нерастворимые) и т.п. По источнику получения белки подразделяют на животные, растительные и бактериальные; на белки мышечные, нервной ткани, кровяной сыворотки и т.п.; по биологической активности – на белки-ферменты, белки-гормоны, структурные белки, сократительные белки, антитела и т.д. Следует, однако, иметь в виду, что из-за несовершенства самой классификации, а также вследствие исключительного многообразия белков многие из отдельных белков не могут быть отнесены ни к одной из описываемых здесь групп.

Все белки принято делить на простые белки,или протеины, и сложные белки, или протеиды (комплексы белков с небелковыми соединениями).Простые белки являются полимерами только аминокислот; сложные, помимо остатков аминокислот, содержат также небелковые, так называемые простетические группы.

Гистоны

Имеют сравнительно низкую молекулярную массу (12-13 тыс.), с преобладанием щелочных свойств. Локализованы в основном в ядрах клеток. Растворимы в слабых кислотах, осаждаются аммиаком и спиртом. Имеют только третичную структуру. В естественных условиях прочно связаны с ДНК и входят в состав нуклеопротеидов. Основная функция - регуляция передачи генетической информации с ДНК и РНК (возможна блокировка передачи).

Протамины

Самая низкая молекулярная масса (до 12 тыс.). Проявляет выраженные основные свойства. Хорошо растворимы в воде и слабых кислотах. Содержатся в половых клетках и составляют основную массу белка хроматина. Как и гистоны образуют комплекс с ДНК, функция - придают ДНК химическую устойчивость.

Глютелины

Растительные белки, содержащиеся в клейковине семян злаковых и некоторых других, в зеленых частях растений. Нерастворимые в воде, растворах солей и этанола, но хорошо растворимы в слабых растворах щелочей. Содержат все незаменимые аминокислоты, являются полноценными продуктами питания.

Проламины

Растительные белки. Содержатся в клейковине злаковых растений. Растворимы только в 70%-м спирте (это объясняется высоким содержанием пролина и неполярных аминокислот).

Протеиноиды

Белки опорных тканей (кость, хрящ, связки, сухожилия, ногти, волосы). Нерастворимые или трудно растворимые в воде, солевых и водно-спиртовых смесях белки с высоким содержанием серы. К протеиноидам относятся кератин, коллаген, фиброин.

Альбумины

Невысокой молекулярной массой (15-17 тыс.). Характерны кислые свойства. Растворимы в воде, и слабых солевых растворах. Осаждаются нейтральными солями при 100%-м насыщении. Участвуют в поддержании осмотического давления крови, транспортируют с кровью различные вещества. Содержатся в сыворотке крови, молоке, яичном белке.

Глобулины

Молекулярная масса до 100 тыс.. В воде нерастворимы, но растворимы в слабых солевых растворах и осаждаются в менее концентрированных растворах (уже при 50%-м насыщении). Содержатся в семенах растений, особенно в бобовых и масленичных; в плазме крови и в некоторых других биологических жидкостях. Выполняющие функцию иммунной защиты, обеспечивают устойчивость организма к вирусным инфекционным заболеваниям.

Сложные белки делят на ряд классов в зависимости от характера простетической группы.

Фосфопротеины

Имеют в качестве небелкового компонента фосфорную кислоту. Представителями данных белков являются казеиноген молока, вителлин (белок желтков яиц). Такая локализация фосфопротеидов свидетельствует о важном их значении для развивающегося организма. У взрослых форм эти белки присутствуют в костной и нервной тканях.

Липопротеины

Сложные белки, простетическая группа которых образована липидами. По строению это небольшого размера (150-200 нм) сферические частицы, наружная оболочка которых образована белками (что позволяет им передвигаться по крови), а внутренняя часть - липидами и их производными. Основная функция липопротеинов - транспорт по крови липидов. В зависимости от количества белка и липидов, липопротеиды подразделяются на хиломикроны, липопротеиды низкой плотности (ЛПНП) и высокой плотности (ЛПВП), которые иногда обозначаются как - и -липопротеиды.

Металлопротеины

Гликопротеины

Простетическая группа представлена углеводами и их производными. Исходя из химического строения углеводного компонента, выделяют 2 группы:

Истинные - в качестве углеводного компонента наиболее часто встречаются моносахариды. Протеогликаны - построены из очень большого числа повторяющихся единиц, имеющих дисахаридный характер (гиалуроновая кислота, гипарин, хондроитин, каротинсульфаты).

Функции: структурно-механическую (имеются в коже, хряще, сухожилиях); каталитическую (ферменты); защитную; участие в регуляции клеточного деления.

Хромопротеины

Выполняют ряд функций: участие в процессе фотосинтеза и окислительно-восстановительных реакциях, транспорт С и СО 2 . Являются сложными белками, простетическая группа которых представлена окрашенными соединениями.

Нуклеопротеины

Роль протеистической группы выполняет ДНК или РНК. Белковая часть представлена в основном гистонами и протаминами. Такие комплексы ДНК с протаминами обнаружены в сперматозоидах, а с гистонами - в соматических клетках, где молекула ДНК “намотана” вокруг молекул белка-гистона. Нуклепротеинами по своей природе являются вне клетки вирусы - это комплексы вирусной нуклеиновой кислоты и белковой оболочки - капсида.

Среди органических веществ белки , или протеины , - самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. На их долю приходится 50 - 80% сухой массы клетки.

Молекулы белков имеют большие размеры, поэтому их называют макромолекулами . Кроме углерода , кислорода , водорода и азота , в состав белков могут входить сера, фосфор и железо. Белки отличаются друг от друга числом (от ста до нескольких тысяч), составом и последовательностью мономеров. Мономерами белков являются аминокислоты (рис. 1)

Бесконечное разнообразие белков создается за счет различного сочетания всего 20 аминокислот. Каждая аминокислота имеет свое название, особое строение и свойства. Их общую формулу можно представить в следующем виде:

Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (-NH 2 ) с основными свойствами, другая - карбоксильной группой (-COOH ) с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R ), у разных аминокислот имеет различное строение. Наличие в одной молекуле аминокислоты основной и кислотной групп обусловливает их высокую реакционную способность. через эти группы происходит соединение аминокислот при образовании белка. При этом возникает молекула воды, а освободившиеся электроны образуют пептидную связь. Поэтому белки называют полипептидами .

Молекулы белков могут иметь различные пространственные конфигурации, и в их строении различают четыре уровня структурной организации.

Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.
Большинство белков имеют вид спирали в результате образования водородных связей между -CO- и -NH- группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Водородные связи малопрочные, но в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру. Эта спираль - вторичная структура белка.

Третичная структура - трехмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи. В результате возникает причудливая, но для каждого белка специфическая конфигурация - глобула . Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот.

Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех макромолекул белка.
Такая сложность структуры белковых молекул связана с разнообразием функций, свойственных этим биополимерам.
Нарушение природной структуры белка называют денатурацией . Она может происходить под воздействием температуры, химических веществ, лучистой энергии и других факторов. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном - третичная, а затем - вторичная, и белок остается в виде полипептидной цепи.
Этот процесс частично обратим: если не нарушена первичная структура, то денатурированный белок способен восстанавливать свою структуру. Отсюда следует, что все особенность строение макромолекулы белка определяются его первичной структурой.

Кроме простых белков , состоящих только из аминокислот, есть еще и сложные белки

Под понятием «белок» следует подразумевать активные вещества, имеющие в своем составе заменимые и незаменимые аминокислоты. Именно они способны обеспечить человеческий организм необходимым запасом энергии. Белки поддерживают баланс многих метаболических процессов. Ведь они являются наиболее важной составляющей живых клеток. И необходимо выяснить, белки - это какие продукты?

Полезные свойства

Белок считается одним из наиболее важных элементов для развития костей, мышц, связок и тканей. Описанное вещество помогает организму бороться с различными заболеваниями и инфекциями, улучшая состояние иммунитета. Поэтому человеку необходимо употреблять в пищу белок. В каких продуктах находится оговоренное вещество, будет рассмотрено ниже.

Белок просто необходим для протекания таких процессов, как обмен веществ, пищеварение и кровообращение. Человеку нужно постоянно употреблять данный компонент, чтобы его тело могло вырабатывать гормоны, ферменты и прочие полезные вещества. Недостаточное употребление этого биологического "строительного материала" может спровоцировать уменьшение объема мышц, вызвать слабость, головокружения, дисфункцию сердца и пр. Не допустить этого возможно, лишь четко уяснив: белки - это какие продукты?

Оптимальная доза употребления в сутки

В течение дня человеческому организму необходимо от 0,8 до 2,0 грамм белка на 1 килограмм веса тела. Спортсменам же следует несколько увеличить оговоренную дозу, доведя количество потребляемого протеина до 2-2,5 грамм белка на 1 килограмм веса. Как утверждают специалисты, средний показатель приема вышеназванного вещества за один раз должен равняться 20-30 граммам.

Перед тем как планировать свой рацион, нужно определить: белки - это какие продукты? Удивительно, но вышеназванный компонент можно обнаружить практически в любой пище.

Вся еда содержит Какие продукты ни возьми на анализ, содержание вышеназванных компонентов варьируется лишь в процентном соотношении. Такие показатели обуславливают то, что люди отдают предпочтение той или иной пище.

Итак, белок можно обнаружить практически в любом продукте. Однако в обычной пище, наряду с протеинами, могут содержаться также и жиры с углеводами. Подобный факт играет на руку спортсменам, нуждающимся в большом количестве калорий, однако нежелателен для тех людей, которые стремятся похудеть. Для качественного построения тела требуется немалый объем именно белка.

Типы белковых соединений

В природе белок встречается в двух видах продуктов - в растительных и животных. Протеин классифицируется согласно происхождению. Принимая в пищу лишь растительный белок (в каких продуктах содержится данный компонент, рассмотрим ниже), следует учитывать потребность в достаточно большом количестве еды, обогащенной вышеупомянутым веществом. Эта информация станет полезной вегетарианцам. Его необходимо на 10% больше, нежели при рационе, содержащем животные белки.

В каких продуктах присутствует большое количество нужного вещества? Рассмотрим это.

Животные белки

В каких продуктах содержится вышеназванное вещество? Это пища мясная и молочная. Такие продукты имеют оптимальное количество протеина в своем составе. В них присутствует весь спектр аминокислот незаменимого типа. Сюда следует отнести следующее:

• птицу;
• яйца;
• молоко;
• сыворотку;
• морепродукты.

Растительный белок

В каких продуктах имеется данный протеин? К ним относятся бобы, фрукты, а также овощи. Вышеприведенные составляющие рациона являются отличным источником белковых волокон для организма. Однако здесь необходимо отметить, что подобные продукты не обладают в полной степени той ценностью, которой наделена пища животного происхождения.

Питательные ингредиенты, присутствующие в представителях растительного мира, способны оказать положительное воздействие на состояние волос и кожи человека. Фрукты можно есть в сыром виде, использовать их в качестве добавок для салата и пр. Кроме оптимального набора аминокислот, в них присутствуют клетчатка и жиры.

Остановимся на перечне составляющих рациона, в которых находится наибольшее количество оговоренного компонента? Список, приведенный ниже, позволит ответить на этот вопрос.

Рыба и мясные продукты

Начинает наш список животный белок. В каких продуктах - наибольшее его содержание?

• Рыба морская, речная:

Лососина: имеет повышенную концентрацию белка - 30 грамм на 100 единиц; оказывает положительное воздействие на сердечно-сосудистую систему, а также иммунитет;

Тунец: в 100 граммах озвученного вида рыбы присутствует 24,4 грамма протеина;

Карп: 20 грамм белка;

Сельдь: 15 грамм;

Щука: 18 грамм;

Окунь: 19 грамм;

Хек: 16 грамм.

• Крольчатина - считается наиболее В ней содержится малое количество жиров. В 200-граммовой порции такого мяса находится 24 грамма чистого белка. Помимо этого, крольчатина богата никотиновой кислотой (примерно 25% от суточной нормы потребления).
• Говядина постная - больше всего белка здесь содержится в огузке и филейной части. В 200 граммах этого мяса насчитывается около 25 грамм протеина. Коровье мясо также богато линолевой кислотой и цинком.
• Яичный белок и цельные яйца. Оговоренные продукты характеризуются полным набором аминокислот незаменимого типа. Так, в куриных яйцах насчитывают 11,6 грамм протеина. А в перепелиных - 11,8 грамм. Белок, содержащийся в яйцах, имеет малый процент жира, отлично усваивается. Также данный продукт может похвастать наличием большого количества витаминов и минералов. Помимо этого, в яичном белке имеется немалая доля зеаксантина, лютеина и каротиноидов.
• Индейка и куриные грудки. В 100-граммовой порции такого мяса содержится примерно 20 грамм белка. Исключением становятся крылышки и ножки. Индейка и курица также являются диетическими продуктами.

Крупы

Белковые соединения, присутствующие в растениях, нельзя причислить к разряду полноценных веществ. Исходя из этого, следует отметить, что наилучшее действие на организм может оказать комбинирование бобовых культур и круп. Подобный прием позволит получить наиболее полный спектр аминокислот.

• Крупа - состоит из цельных зерен. Их обрабатывают паром, просушивают. И измельчают до консистенции крупы. Встречается несколько сортов подобного продукта, богатых белком:

Гречневая крупа - 12,6 грамм протеина;

Пшено - 11,5 грамм;

Рис - 7 грамм;

Перловая крупа - 9 грамм;

Ячменная крупа - 9,5 грамм.

• Овсяные хлопья и отруби - способны оказывать благоприятное действие на состояние крови, снижая уровень холестерина в ней. Продукты, изготовленные из подобных ингредиентов, богаты магнием и белками (в 100 г имеется 11 грамм чистого протеина).

Бобовые культуры

Не удивительно, что многие представители дальневосточных народов предпочитают сою и фасоль. Ведь в таких культурах имеется немалое количество белка. При этом в сое практически не присутствуют жиры мононасыщенного типа и холестерин.

• Бобы - как правило, в такой пище содержатся витамины РР, А, С, В6 и В1, некоторые минералы - фосфор и железо. В половине чашки (100 г) готового продукта насчитывается 100-150 же - около 10 грамм.
• Чечевица - 24 грамма.
• Нут - 19 грамм.
• Соя - 11 грамм.

Молочные продукты

Если говорить о пище, содержащей животный белок (в каких продуктах он имеется, представлено ниже), невозможно не коснуться данной категории:

• Продукты молочного типа. По усвояемости на первом месте здесь стоят обезжиренные разновидности. Перечислим их:

Простокваша - 3 грамма;

Мацони - 2,9 грамма;

Молоко - 2,8 грамма;

Ряженка - 3 грамма;

Сыры - от 11 до 25 грамм.

Семена и орехи

• Киноа - злак южноамериканского происхождения, по структуре отдаленно напоминает семена кунжутного дерева. В таком продукте имеется в немалых количествах: магний, железо, медь и марганец. Белковая составляющая находится на отметке 16 грамм.
• Орехи грецкие - 60 грамм.
• Семена чиа - 20.
• Семена подсолнечника - 24.

Фрукты и овощи

Такие составляющие рациона способны похвастать оптимальным соотношением витаминов С и А. В них имеется и селен. Калорийность и жирная составляющая в этих продуктах весьма низкие. Итак, вот основные продукты, имеющие высокое содержание белка:

• брокколи;
• перец красный;
• лук репчатый;
• спаржа;
• помидоры;
• клубника;
• листовая капуста и пр.

Белки и углеводы

На сегодняшний день существует множество диет. Они, как правило, базируются на правильной комбинации белков, жиров и углеводов. Взять хотя бы диету Аткинса. Это достаточно известный безуглеводный рацион питания. Внимательно изучая рекомендации, каждый читатель задает закономерный вопрос: "Это какие продукты? Белки и углеводы где присутствуют?" Ниже рассмотрим основные продукты с точки зрения содержания данных веществ:

1. Мясо. В данном продукте совсем нет углеводов, однако сложный процесс его обработки посредством приправ, соли и сахара может несколько изменить его состав в готовом виде. Именно поэтому колбасу, ветчину и другие полуфабрикаты нельзя отнести к еде, богатой оговоренными веществами. Достаточно же высокая концентрация протеинов наблюдается в телятине, индейке, говядине, свинине, баранине, рыбе и пр.
2. В молоке и всех производных от него продуктах присутствуют моносахариды. Сливки вместе с сырами (жирными) характеризуются малым содержанием углеводов.

Продукты с низким содержанием белка

Пища с невысоким содержанием протеина не может оказать такого благотворного действия на организм, как полноценные ингредиенты. Однако исключать их из рациона полностью не рекомендуется.

Итак, в каких продуктах мало белка:

• мармелад - 0 грамм;
• сахар - 0,3 грамма;
• яблоки - 0,4 грамма;
• малина - 0,8 грамм;
• сыроежки необработанные - 1,7 грамма;
• чернослив - 2,3 грамма.

Продолжать список можно еще очень долго. Здесь же мы выделили наиболее бедную по содержанию белка пищу.

Заключение

Ответив на вопрос "белки - это какие продукты", надеемся, что вы полностью понимаете, насколько важно организму получать сбалансированное питание. Поэтому необходимо помнить, что, как бы ни были полезны белки, в жирах и углеводах человек также нуждается.

Живой организм, обладающий уникальной структурной организацией обеспечивающей его фенотипические признаки и биологические функции, в своем структурно-функциональном единстве опирается на белковые тела (белки). Это философско-теоретическое представление, основанное на сравнительно небольших достижениях естествознания своего периода, было выдвинуто Ф.Энгельсом, который в своих трудах отмечал, что "Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, не находящееся в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явления жизни" (цит. Энгельс Ф. Анти-дюринг. 1950, с.77).

Развитие представлений о белковых веществах

Представление о белках, как о классе соединений, формировалось в XVIII-XIX вв. В этот период из разнообразных объектов живого мира (семена и соки растений, мышцы, хрусталик глаза, кровь, молоко и т. п.) были выделены вещества, обладающие сходными свойствами: они образовывали вязкие, клейкие растворы, свертывались при нагревании, при их высушивании получалась роговидная масса, при "анализе огнем" ощущался запах паленой шерсти или рога и выделялся аммиак. Беккари, выделивший в 1728 году первое белковое вещество из пшеничной муки, назвал его "клейковиной". Он же показал его сходство с продуктами животного происхождения, а поскольку все эти сходные свойства были известны для яичного белка, то новый класс веществ получил название белков.

Важную роль в изучении структуры белков сыграло развитие методов их разложения кислотами и пищеварительными соками. В 1820 г. А. Браконно (Франция) подвергал многочасовому действию серной кислоты кожу и другие ткани животных, затем нейтрализовал смесь, получал фильтрат, при выпаривании которого выпадали кристаллы вещества, названного им гликоколом ("клеевым сахаром"). Это была первая аминокислота, выделенная из белков. Ее структурная формула установлена в 1846 г.

В 1838 г., после систематического изучения элементарного состава разных белков, в которых были обнаружены углерод, водород, азот, кислород, сера и фосфор, голландский химик и врач Г. Я. Мульдер (1802-1880) предложил первую теорию строения белков - теорию протеина. Исходя из исследований элементного состава, Мульдер пришел к выводу, что все белки содержат одну или несколько групп ("радикалов") С 40 Н 62 N 10 O 2 , соединенных с серой или фосфором или с тем и другим вместе. Он предложил для обозначения этой группы термин "протеин" (от греч. protos - первый, важнейший), так как считал, что это вещество "без сомнения, важнейшее из всех известных тел органического царства, и без него, как кажется, не может быть жизни на нашей планете" (Цит. по кн.: Шамин А. Н. История химии белка. М.: Наука, 1977. С. 80.). Представление о существовании такой группы скоро было опровергнуто, а значение термина "протеины" изменилось, и сейчас он применяется как синоним термина "белки".

Дальнейшие исследования позволили к концу XIX в. выделить из белков свыше десятка аминокислот. Исходя из результатов изучения продуктов гидролиза белков А.Я. Данилевский первым предположил существование в белках связей -NН-СО-, как в биурете и в 1888 году выдвинул гипотезу строения белка, получившую название "теории элементарных рядов", а немецкий химик Э. Фишер, совместно с Гофмейстером, получившим в 1890 г. кристаллический белок - яичный альбумин, предложил в 1902 г. пептидную теорию строения белков.

В результате работ Э. Фишера стало ясно, что белки представляют собой линейные полимеры аминокислот, соединенных друг с другом амидной (пептидной) связью, а все многообразие представителей этого класса соединений могло быть объяснено различиями аминокислотного состава и порядка чередования разных аминокислот в цепи полимера. Однако эта точка зрения не сразу получила всеобщее признание: еще в течение трех десятилетий появлялись иные теории строения белков, в частности такие, которые основывались на представлении, что аминокислоты не являются структурными элементами белков, а образуются как вторичные продукты при разложении белков в присутствии кислот или щелочей.

Дальнейшие исследования были направленные на определение молекулярной массы белков с использованием ультрацентрифуги, сконструированной в 1925-1930 гг. Сенгером и получения белков в кристаллическом виде, являющимся надежным доказательством чистоты (гомогенности) препарата. В частности, в 1926 г. Д. Самнер выделил из семян канавалии белок (фермент) уреазу в кристаллическом состоянии; Д. Нортроп и М. Кунитц в 1930-1931 гг. получили кристаллы пепсина и трипсина.

В 1951 г. Полинг и Кори разработали модель вторичной структуры белка, названной альфа-спиралью. В 1952 г. Линдерстрём-Ланг предположил существование трех уровней организации белковой молекулы: первичный, вторичный, третичный. В 1953 г. Сенгер впервые расшифровал последовательность аминокислот в инсулине. В 1956 г. Мур и Стейн создали первый автоматический анализатор аминокислот. В 1958 г. Кендрью и в 1959 г. Перутц расшифровали трехмерные структуры белков - миоглобина и гемоглобина. В 1963 г. Цан синтезировал природный белок инсулин.

Таким образом, широко известное положение о природе жизни: "Жизнь есть способ существования белковых тел", сформулированное Ф. Энгельсом постепенно получало достоверное научное подтверждение.

В настоящее время абсолютно достоверно установлено, что белки (белковые вещества) составляют основу и структуры и функции всех живых организмов, для которых характерны широкое разнообразие белковых структур и их высокая упорядоченность; последняя существует во времени и в пространстве. Удивительная способность живых организмов к воспроизведению себе подобных также связана с белками. Сократимость, движение - непременные атрибуты живых систем - имеют прямое отношение к белковым структурам мышечного аппарата. Наконец, жизнь немыслима без обмена веществ, постоянного обновления составных частей живого организма, т. е. без процессов анаболизма и катаболизма (этого удивительного единства противоположностей живого), в основе которых лежит деятельность каталитически активных белков - ферментов.

По образному выражению одного из основоположников молекулярной биологии Ф. Крика, белки важны прежде всего потому, что они могут выполнять самые разнообразные функции, причем с необыкновенной легкостью и изяществом. Подсчитано, что в природе встречается примерно 10 10 -10 12 различных белков, обеспечивающих существование около 10 6 видов живых организмов различной сложности организации, начиная от вирусов и кончая человеком. Из этого огромного количества природных белков известны точное строение и структура ничтожно малой части - не более 2500. Каждый организм характеризуется уникальным набором белков. Фенотипические признаки и многообразие функций обусловлены специфичностью объединения этих белков, во многих случаях в виде надмолекулярных и мультимолекулярных структур, в свою очередь определяющих ультраструктуру клеток и их органелл.

В клетке Е.coli содержится около 3000 различных белков, а в организме человека насчитывается свыше 50000 разнообразных белков. Самое удивительное, что все природные белки состоят из большого числа сравнительно простых структурных блоков, представленных мономерными молекулами - аминокислотами, связанными друг с другом в полипептидные цепи. Природные белки построены из 20 различных аминокислот. Поскольку эти аминокислоты могут объединяться в самой разной последовательности, то они могут образовать громадное количество разнообразных белков. Число изомеров, которое можно получить при всевозможных перестановках указанного числа аминокислот в полипептиде исчисляется огромными величинами. Так, если из двух аминокислот возможно образование только двух изомеров, то уже из четырех аминокислот теоретически возможно образование 24 изомеров, а из 20 аминокислот - 2,4 x 10 18 разнообразных белков.

Нетрудно предвидеть, что при увеличении числа повторяющихся аминокислотных остатков в белковой молекуле число возможных изомеров возрастает до астрономических величин. Ясно, что природа не может позволить случайных сочетаний аминокислотных последовательностей, и для каждого вида характерен свой специфический набор белков, определяемый, как теперь известно, наследственной информацией, закодированной в молекуле ДНК живых организмов. Именно информация, содержащаяся в линейной последовательности нуклеотидов ДНК, определяет линейную последовательность аминокислот в полипептидной цепи синтезируемого белка. Образовавшаяся линейная полипептидная цепь сама теперь оказывается наделенной функциональной информацией, в соответствии с которой она самопроизвольно преобразуется в определенную стабильную трехмерную структуру. Таким образом, лабильная полипептидная цепь складывается, скручивается в пространственную структуру белковой молекулы, причем не хаотично, а в строгом соответствии с информацией, содержащейся в аминокислотной последовательности.

Наиболее богаты белковыми веществами ткани и органы человека и животных. Большинство этих белков хорошо растворимы в воде. Однако некоторые органические вещества, выделенные из хряща, волос, ногтей, рогов, костной ткани - нерастворимые в воде - также были отнесены к белкам, поскольку по своему химическому составу оказались близки к белкам мышечной ткани, сыворотки крови, яйца. Количественное содержание белков в различных тканях и органах человека приведено в табл. 1.1. В мышцах, легких, селезенке, почках на долю белков приходится более 70-80% сухой массы, а во всем теле человека до 45-50 % сухой массы.

Источником белка являются также микроорганизмы и растения. В отличие от животных тканей в растениях содержится значительно меньше белков (табл. 2).

Распределение белков между субклеточными структурами неравномерно: больше всего их в клеточном соке (гиалоплазме) (таб. 3). Содержание белков в органеллах определяется скорее размерами и количеством органелл в клетке.

Для изучения химического состава, строения и свойств белков их обычно выделяют или из жидких тканей, или из богатых белками органов животных, например сыворотки крови, молока, мышц, печени, кожи, волос, шерсти.

Белок и его характерные признаки

Элементный состав белков (таб. 4.) в пересчете на сухое вещество представлен 50-54% углерода, 21-23% кислорода, 6,5-7,3% водорода, 15-17% азота, 0,3-2,5 серы и до 0,5% зола. В составе некоторых белков открываются также в небольших количествах фосфор, железо, марганец, магний, йод и др.

Таким образом, помимо углерода, кислорода и водорода, входящих в состав почти всех органических полимерных молекул, обязательным компонентом белков является азот, в связи с чем белки принято обозначать как азотсодержащие органические вещества. Содержание азота более или менее постоянно во всех белках (в среднем 16%), поэтому иногда определяют количество белка в биологических объектах по количеству белкового азота: массу азота, найденную при анализе, умножают на коэффициент 6,25 (100: 16 = 6,25). Но для некоторых белков этот признак нетипичен. Например, в протаминах содержание азота достигает 30%, поэтому только по элементному составу нельзя точно отличить белок от других азотсодержащих веществ организма.

Таким образом, учитывая элементарный состав, белками называют высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, состоящие из аминокислот, соединенных в цепи с помощью пептидных связей, и имеющие сложную структурную организацию. Это определение объединяет характерные признаки белков, среди которых можно выделить следующие:

• довольно постоянная доля азота (в среднем 16% от сухой массы);
• наличие постоянных структурных звеньев - аминокислот;
• пептидные связи между аминокислотами, с помощью которых они соединяются в полипептидные цепи;
• большая молекулярная масса (от 4-5 тысяч до нескольких миллионов дальтон);
• сложная структурная организация полипептидной цепи, определяющая физико-химические и биологические свойства белков.

Структурные звенья, или мономеры, белков можно обнаружить после гидролиза: кислотного (HCl), щелочного (Ba(OH) 2) или/и реже ферментативного. Этот прием наиболее часто используют для изучения состава белков. Установлено, что при гидролизе чистого белка, не содержащего примесей, освобождается до 20 различных α-аминокислот L-ряда, которые являются мономерами белков. В белках аминокислоты соединяются в цепь ковалентными пептидными связями.

α-аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых один водородный атом, у α-углерода, замещен на аминогруппу (-NH 2), например:

Молекулярная масса белков . Важнейшим признаком белков является большая молекулярная масса. В зависимости от длины цепи все полипептиды условно можно разделить на пептиды (содержат от 2 до 10 аминокислот), полипептиды (от 10 до 40 аминокислот) и белки (свыше 40 аминокислот). Если принять среднюю молекулярную массу одной аминокислоты около 100, то молекулярная масса пептидов приближается к 1000, полипептидов - до 4000, а белков - от 4-5 тыс. до нескольких миллионов (таб. 5.)

Сложная структурная организация белков . Некоторые природные полипептиды (состоящие, как правило, из одной аминокислоты) и искусственно полученные полипептиды имеют большую молекулярную массу, но отнести их к белкам нельзя. Отличить их от белков помогает такой уникальный признак, как способность белков к денатурации, т. е. потеря характерных физико-химических свойств и, главное, биологических функций, при действии веществ, не разрывающих пептидные связи. Способность к денатурации свидетельствует о сложной пространственной организации белковой молекулы, отсутствующей у обычных полипептидов.